Sie befinden Sich nicht im Netzwerk der Universität Paderborn. Der Zugriff auf elektronische Ressourcen ist gegebenenfalls nur via VPN oder Shibboleth (DFN-AAI) möglich. mehr Informationen...

Details

Autor(en) / Beteiligte
Titel
Chemische Synthese und Semisynthese von lipidierten Proteinen
Ist Teil von
  • Angewandte Chemie, 2022-04, Vol.134 (15), p.e202111266-n/a
Ort / Verlag
Germany: Wiley Subscription Services, Inc
Erscheinungsjahr
2022
Link zum Volltext
Quelle
Wiley Online Library
Beschreibungen/Notizen
  • Lipidierung ist eine ubiquitäre Modifikation von Peptiden und Proteinen, die entweder co‐ oder posttranslational auftreten kann. Für die Vielzahl von Lipidklassen wurde gezeigt, dass diese viele entscheidende biologische Aktivitäten, z. B. die Regulierung der Signalweiterleitung, Zell‐Zell‐Adhäsion sowie die Anlagerung von Proteinen an Lipid‐Rafts und Phospholipidmembranen, beeinflussen. Während die Natur Enzyme nutzt, um Lipidmodifikationen in Proteine einzubringen, ist ihre Nutzung für die chemoenzymatische Herstellung von lipidierten Proteinen häufig ineffizient. Eine Alternative ist die Kombination moderner synthetischer und semisynthetischer Techniken, um lipidierte Proteine in reiner und homogen modifizierter Form zu erhalten. Dieser Aufsatz erörtert Fortschritte in der Entwicklung der Lipidierungs‐ und Ligationschemie und deren Anwendung in der Synthese und Semisynthese homogen lipidierter Proteine, die es ermöglichen, den Einfluss dieser Modifikationen auf die Proteinstruktur und ‐funktion zu untersuchen. Lipidierung ist eine co‐ und posttranslationale Modifikation, die Struktur, Funktion und Lokalisierung von Peptiden und Proteinen beeinflusst. Dieser Aufsatz diskutiert die wichtigsten Fortschritte bei der Entwicklung moderner synthetischer und semisynthetischer Methoden zur Herstellung homogen lipidierter Proteine, die die Untersuchung der Auswirkungen von Lipidmodifikationen auf ihre Struktur und Funktion mit beispielloser Präzision ermöglicht haben.
Sprache
Englisch
Identifikatoren
ISSN: 0044-8249
eISSN: 1521-3757
DOI: 10.1002/ange.202111266
Titel-ID: cdi_proquest_journals_2643861006

Weiterführende Literatur

Empfehlungen zum selben Thema automatisch vorgeschlagen von bX