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The prototype foamy virus protease is active independently of the integrase domain
Retrovirology, 2012-05, Vol.9 (1), p.41-41, Article 41
2012
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The solution structure of the prototype foamy virus RNase H domain indicates an important role of the basic loop in substrate binding
Retrovirology, 2012-09, Vol.9 (1), p.73-73, Article 73
2012
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Insights into the structure and activity of prototype foamy virus RNase H
Retrovirology, 2012-02, Vol.9 (1), p.14-14, Article 14
2012
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Biophysical and enzymatic properties of the simian and prototype foamy virus reverse transcriptases
Retrovirology, 2010-01, Vol.7 (1), p.5-5, Article 5
2010
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AZT resistance alters enzymatic properties and creates an ATP-binding site in SFVmac reverse transcriptase
Retrovirology, 2015-02, Vol.12 (1), p.21-21, Article 21
2015
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U1snRNP-mediated suppression of polyadenylation in conjunction with the RNA structure controls poly (A) site selection in foamy viruses
Retrovirology, 2013-05, Vol.10 (1), p.55-55, Article 55
2013
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Regulation of foamy virus protease activity by viral RNA
Retrovirology, 2011-06, Vol.8 (S1), p.A228-A228, Article A228
2011
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Impact of human immunodeficiency virus type 1 ribonuclease H inhibitors on the polymerase and RNase H function of foamy virus reverse transcriptase
Retrovirology, 2013-09, Vol.10 (S1), p.P101-P101, Article P101
2013
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