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Activation of β2-Adrenergic receptors hastens relaxation and mediates phosphorylation of phospholamban, troponin I, and C-protein in ventricular myocardium from patients with terminal heart failure
Circulation (New York, N.Y.), 1999-01, Vol.99 (1), p.65-72
1999
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Both (beta)(2)- and (beta)(1)-adrenergic receptors mediate hastened relaxation and phosphorylation of phospholamban and troponin I in ventricular myocardium of fallot infants
Circulation (New York, N.Y.), 2000-10, Vol.102 (15), p.1814
2000
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Expression of Human Angiotensinogen-Renin in Rat: Effects on Transcription and Heart Function
Hypertension (Dallas, Tex. 1979), 2002-02, Vol.39 (2), p.219-223
2002
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Phosphorylation of Phospholamban at Threonine-17 in the Absence and Presence of β -Adrenergic Stimulation in Neonatal Rat Cardiomyocytes
Journal of molecular and cellular cardiology, 2000-12, Vol.32 (12), p.2173-2185
2000
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Both β 2 - and β 1 -Adrenergic Receptors Mediate Hastened Relaxation and Phosphorylation of Phospholamban and Troponin I in Ventricular Myocardium of Fallot Infants, Consistent With Selective Coupling of β 2 -Adrenergic Receptors to G s -Protein
Circulation (New York, N.Y.), 2000-10, Vol.102 (15), p.1814-1821
2000
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Activation of β 2 -Adrenergic Receptors Hastens Relaxation and Mediates Phosphorylation of Phospholamban, Troponin I, and C-Protein in Ventricular Myocardium From Patients With Terminal Heart Failure
Circulation (New York, N.Y.), 1999-01, Vol.99 (1), p.65-72
1999
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Both β2- and β1-Adrenergic receptors mediate hastened relaxation and phosphorylation of phospholamban and troponin I in ventricular myocardium of Fallot infants, consistent with selective coupling of β2-adrenergic receptors to Gs-Protein
Circulation (New York, N.Y.), 2000, Vol.102 (15), p.1814-1821
2000
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