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The Crystal Structure of Recombinant proDer p 1, a Major House Dust Mite Proteolytic Allergen
The Journal of immunology (1950), 2005-09, Vol.175 (6), p.3835-3845
2005
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Immunoproteomic analysis of house dust mite antigens reveals distinct classes of dominant T cell antigens according to function and serological reactivity
Clinical and experimental allergy, 2017-04, Vol.47 (4), p.577-592
2017
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Major venom allergen of yellow jackets, Ves v 5: Structural characterization of a pathogenesis-related protein superfamily
Proteins, structure, function, and bioinformatics, 2001-12, Vol.45 (4), p.438-448
2001
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The metal binding site of the major house dust mite allergen Der p 1
Journal of allergy and clinical immunology, 2006-10, Vol.118 (4), p.971-971
2006
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Structural Interactions between Horseradish Peroxidase C and the Substrate Benzhydroxamic Acid Determined by X-ray Crystallography
Biochemistry (Easton), 1998-06, Vol.37 (22), p.8054-8060
1998
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Allergen structures and epitopes
Allergy (Copenhagen), 2011-07, Vol.66 (s95), p.19-21
2011
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Recombinant allergens for SIT of cat allergy
Arbeiten aus dem Paul-Ehrlich-Institut (Bundesinstitut fur Impfstoffe und biomedizinische Arzneimittel) Langen/Hessen, 2013, Vol.97, p.148
2013
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Structural analysis of the two horseradish peroxidase catalytic residue variants H42E and R38S/H42E: implications for the catalytic cycle
Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography., 2002-10, Vol.58 (10-2), p.1803-1812
2002
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