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Relationship of sequence and structure to specificity in the α-amylase family of enzymes
Biochimica et Biophysica Acta (BBA)/Protein Structure and Molecular Enzymology, 2001-03, Vol.1546 (1), p.1-20
2001
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The proteinaceous inhibitor of limit dextrinase in barley and malt
BBA - Proteins and Proteomics, 2004-02, Vol.1696 (2), p.165-170
2004
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The action of germinated barley alpha-amylases on linear maltodextrins
Carbohydrate research, 1992-04, Vol.227, p.301-313
1992
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Open Access
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A circularly permuted α-amylase-type α/β-barrel structure in glucan-synthesizing glucosyltransferases
FEBS letters, 1996-01, Vol.378 (3), p.263-266
1996
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Influence of pH on the hydrolysis of p-nitrophenyl maltodextrins by alpha-amylase 2 from malted barley1Paper no. 773 of the Canadian Grain Commission, Grain Research Laboratory, 1404–303 Main Street, Winnipeg, Manitoba, R3C 3G8, Canada.1
Carbohydrate research, 1998-12, Vol.313 (2), p.139-143
1998
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Models for the action of barley alpha-amylase isozymes on linear substrates
Carbohydrate research, 1994-05, Vol.257 (2), p.249-268
1994
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Influence of pH on the hydrolysis of p-nitrophenyl maltodextrins by alpha-amylase 2 from malted barley
Carbohydrate research, 1998, Vol.313 (2), p.139-143
1998
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The α-amylase from broad beans
Archives of biochemistry and biophysics, 1965-12, Vol.112 (3), p.459-465
1965
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Action pattern of broad bean α-amylase
Archives of biochemistry and biophysics, 1965-12, Vol.112 (3), p.466-470
1965
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The α-amylase from broad beans: Purification and properties
Archives of biochemistry and biophysics, 1965-01, Vol.112 (3), p.459-465
1965
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