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Structure, Dynamics, and Stability Variation in Bacterial Albumin Binding Modules:  Implications for Species Specificity
Biochemistry (Easton), 2006-08, Vol.45 (33), p.10102-10109
2006
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Directed Evolution of Highly Homologous Proteins with Different Folds by Phage Display:  Implications for the Protein Folding Code
Biochemistry (Easton), 2005-11, Vol.44 (43), p.14045-14054
2005
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Solution NMR Structures of IgG Binding Domains with Artificially Evolved High Levels of Sequence Identity but Different Folds
Biochemistry (Easton), 2005-11, Vol.44 (43), p.14055-14061
2005
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Kinetic analysis of folding and unfolding the 56 amino acid IgG-binding domain of streptococcal protein G
Biochemistry (Easton), 1992-08, Vol.31 (32), p.7243-7248
1992
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Thermodynamic analysis of the folding of the streptococcal protein G IgG-binding domains B1 and B2: why small proteins tend to have high denaturation temperatures
Biochemistry (Easton), 1992-04, Vol.31 (14), p.3597-3603
1992
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G148–GA3: A streptococcal virulence module with atypical thermodynamics of folding optimally binds human serum albumin at physiological temperatures
Biochimica et biophysica acta, 2005-12, Vol.1753 (2), p.226-233
2005
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Structure and Dynamics of an Acid-Denatured Protein G Mutant
Biochemistry (Easton), 2000-02, Vol.39 (5), p.965-977
2000
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Assessment of Stability Differences in the Protein G B1 and B2 Domains From Hydrogen-Deuterium Exchange: Comparison with Calorimetric Data
Biochemistry (Easton), 1995-11, Vol.34 (46), p.15291-15300
1995
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Stability and Global Fold of the Mouse Prohormone Convertase 1 Pro-Domain
Biochemistry (Easton), 2001-05, Vol.40 (18), p.5488-5495
2001
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