Ergebnis 13 von 4434
Sie befinden Sich nicht im Netzwerk der Universität Paderborn. Der Zugriff auf elektronische Ressourcen ist gegebenenfalls nur via VPN oder Shibboleth (DFN-AAI) möglich. mehr Informationen...
Chemical science (Cambridge), 2019-11, Vol.1 (44), p.1395-1399
2019

Details

Autor(en) / Beteiligte
Titel
HAMA: a multiplexed LC-MS/MS assay for specificity profiling of adenylate-forming enzymes
Ist Teil von
  • Chemical science (Cambridge), 2019-11, Vol.1 (44), p.1395-1399
Ort / Verlag
England: Royal Society of Chemistry
Erscheinungsjahr
2019
Link zum Volltext
Quelle
EZB Free E-Journals
Beschreibungen/Notizen
  • Adenylation enzymes selecting substrates for ribosomal and nonribosomal protein and peptide biosynthesis have been popular targets of enzyme engineering. Previous standard assays for adenylation specificity have been cumbersome and failed to reflect the competition conditions inside a cell because they measure substrates one at a time. We have developed an adenylation assay based on hydroxamate quenching and LC-MS/MS detection of hydroxamate products testing dozens of competing amino acid substrates in parallel. Streamlined specificity profiling of adenylation enzymes will facilitate engineering and directed evolution of ribosomal and nonribosomal peptide synthesis. Adenylation enzymes are engineering targets in ribosomal and nonribosomal peptide synthesis. Through multiplexed LC-MS/MS measurement of hydroxamates, the HAMA assay records specificity profiles of these enzymes in a snap.
Sprache
Englisch
Identifikatoren
ISSN: 2041-6520
eISSN: 2041-6539
DOI: 10.1039/c9sc04222a
Titel-ID: cdi_rsc_primary_c9sc04222a

Weiterführende Literatur

Empfehlungen zum selben Thema automatisch vorgeschlagen von bX