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Acta crystallographica. Section F, Structural biology and crystallization communications, 2009-11, Vol.65 (11), p.1193-1196
2009
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Details

Autor(en) / Beteiligte
Titel
Expression, purification and crystallization of an archaeal-type phosphoenolpyruvate carboxylase
Ist Teil von
  • Acta crystallographica. Section F, Structural biology and crystallization communications, 2009-11, Vol.65 (11), p.1193-1196
Ort / Verlag
5 Abbey Square, Chester, Cheshire CH1 2HU, England: International Union of Crystallography
Erscheinungsjahr
2009
Quelle
MEDLINE
Beschreibungen/Notizen
  • An archaeal‐type phosphoenolpyruvate carboxylase (PepcA) from Clostridium perfringens has been expressed in Escherichia coli in a soluble form with an amino‐terminal His tag. The recombinant protein is enzymatically active and two crystal forms have been obtained. Complete diffraction data extending to 3.13 Å resolution have been measured from a crystal soaked in KAu(CN)2, using radiation at a wavelength just above the Au LIII edge. The asymmetric unit contains two tetramers of PepcA.

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