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Details

Autor(en) / Beteiligte
Titel
Kinetic study of the processing by dipeptidyl-peptidase IV/CD26 of neuropeptides involved in pancreatic insulin secretion
Ist Teil von
  • FEBS letters, 2001-11, Vol.507 (3), p.327-330
Ort / Verlag
England: Elsevier B.V
Erscheinungsjahr
2001
Quelle
Elektronische Zeitschriftenbibliothek
Beschreibungen/Notizen
  • Dipeptidyl-peptidase IV (DPPIV/CD26) metabolizes neuropeptides regulating insulin secretion. We studied the in vitro steady-state kinetics of DPPIV/CD26-mediated truncation of vasoactive intestinal peptide (VIP), pituitary adenylyl cyclase-activating peptide (PACAP27 and PACAP38), gastrin-releasing peptide (GRP) and neuropeptide Y (NPY). DPPIV/CD26 sequentially cleaves off two dipeptides of VIP, PACAP27, PACAP38 and GRP. GRP situates between the best DPPIV/CD26 substrates reported, comparable to NPY. Surprisingly, the C-terminal extension of PACAP38, distant from the scissile bond, improves both PACAP38 binding and turnover. Therefore, residues remote from the scissile bond can modulate DPPIV/CD26 substrate selectivity as well as residues flanking it.

Weiterführende Literatur

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