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Structural Characterization of a p-Acetylphenylalanyl Aminoacyl-tRNA Synthetase
Ist Teil von
Journal of the American Chemical Society, 2005-11, Vol.127 (43), p.14976-14977
Ort / Verlag
Washington, DC: American Chemical Society
Erscheinungsjahr
2005
Quelle
MEDLINE
Beschreibungen/Notizen
It has been recently shown that orthogonal tRNA/aminoacyl-tRNA synthetase pairs can be evolved to allow genetic incorporation of unnatural amino acids into proteins in both prokaryotes and eukaryotes. Here we describe the crystal structure of an evolved aminoacyl-tRNA synthetase that charges the unnatural amino acid p-acetylphenylalanine. Molecular recognition is due to altered hydrogen bonding and packing interactions with bound substrate that result from changes in both side-chain and backbone conformation.