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The Role of Histidine in a Copper-Specific Metallothionein
Ist Teil von
Zeitschrift für anorganische und allgemeine Chemie (1950), 2013-07, Vol.639 (8-9), p.1356-1360
Ort / Verlag
Weinheim: WILEY-VCH Verlag
Erscheinungsjahr
2013
Quelle
Alma/SFX Local Collection
Beschreibungen/Notizen
Metallothioneins achieve metal binding specificity by modulation of their amino acid sequences through evolution. Non‐coordinating residues seem to play a key role in this function, and among them histidine may be of particular importance. Here we report how this residue regulates CuI binding to a highly copper specific isoform, the CuMT of the snail Helix pomatia, by analysis of the recombinant complexes yielded by a constructed mutant where this residue has been changed to an alanine.