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Abstract
Die Hochdruck‐NMR‐Spektroskopie ist wichtig für die Detektion selten auftretender Proteinzustände mithilfe der Druckabhängigkeit der chemischen Verschiebung. Für die Analyse dieser Verschiebungen muss allerdings der Ursprung der beobachteten Druckabhängigkeit verstanden werden. Es werden Hochdruck‐NMR‐Ergebnisse für
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N‐angereichertes N‐Methylacetamid (NMA) in Wasser als Modell für Peptidbindungen vorgestellt. Diese werden mit quantenchemischen Berechnungen der zugehörigen magnetischen Parameter unter Verwendung eines druckempfindlichen Solvensmodells kombiniert. Die Analyse der theoretischen Ergebnisse für NMA und den experimentellen Standard DSS zeigt, dass ein wesentlicher Teil der Änderungen der chemischen Verschiebung auf die solvensinduzierte elektronische Polarisation des Rückgrats zurückgeht. Weiterhin zeigt die magnetische Abschirmung von DSS nur geringe Empfindlichkeit für Druckänderungen, weswegen der DSS‐Standard ein zuverlässiger Sensor druckabhängiger solvensvermittelter Variationen des lokalen magnetischen Felds ist.