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Characterization of the electrophile binding site and substrate binding mode of the 26-kDa glutathione S-transferase from Schistosoma japonicum
Proteins, structure, function, and bioinformatics, 2003-04, Vol.51 (1), p.137-146
Cardoso, Rosa M.F.
Daniels, Douglas S.
Bruns, Christopher M.
Tainer, John A.
2003
Volltextzugriff (PDF)
Details
Autor(en) / Beteiligte
Cardoso, Rosa M.F.
Daniels, Douglas S.
Bruns, Christopher M.
Tainer, John A.
Titel
Characterization of the electrophile binding site and substrate binding mode of the 26-kDa glutathione S-transferase from Schistosoma japonicum
Ist Teil von
Proteins, structure, function, and bioinformatics, 2003-04, Vol.51 (1), p.137-146
Ort / Verlag
New York: Wiley Subscription Services, Inc., A Wiley Company
Erscheinungsjahr
2003
Quelle
MEDLINE
Beschreibungen/Notizen
The 26‐kDa glutathione S‐transferase from Schistosoma japonicum (Sj26GST), a helminth worm that causes schistosomiasis, catalyzes the conjugation of glutathione with toxic secondary products of membrane lipid peroxidation. Crystal structures of Sj26GST in complex with glutathione sulfonate (Sj26GSTSLF), S‐hexyl glutathione (Sj26GSTHEX), and S‐2‐iodobenzyl glutathione (Sj26GSTIBZ) allow characterization of the electrophile binding site (H site) of Sj26GST. The S‐hexyl and S‐2‐iodobenzyl moieties of these product analogs bind in a pocket defined by side‐chains from the β1‐α1 loop (Tyr7, Trp8, Ile10, Gly12, Leu13), helix α4 (Arg103, Tyr104, Ser107, Tyr111), and the C‐terminal coil (Gln204, Gly205, Trp206, Gln207). Changes in the Ser107 and Gln204 dihedral angles make the H site more hydrophobic in the Sj26GSTHEX complex relative to the ligand‐free structure. These structures, together with docking studies, indicate a possible binding mode of Sj26GST to its physiologic substrates 4‐hydroxynon‐2‐enal (4HNE), trans‐non‐2‐enal (NE), and ethacrynic acid (EA). In this binding mode, hydrogen bonds of Tyr111 and Gln207 to the carbonyl oxygen atoms of 4HNE, NE, and EA could orient the substrates and enhance their electrophilicity to promote conjugation with glutathione. Proteins 2003;51:137–146. © 2003 Wiley‐Liss, Inc.
Sprache
Englisch
Identifikatoren
ISSN: 0887-3585
eISSN: 1097-0134
DOI: 10.1002/prot.10345
Titel-ID: cdi_crossref_primary_10_1002_prot_10345
Format
–
Schlagworte
4-hydroxynon-enal
,
Aldehydes - chemistry
,
Aldehydes - metabolism
,
Animals
,
Binding Sites
,
Catalytic Domain
,
Crystallography, X-Ray
,
docking
,
ethacrynic acid
,
Ethacrynic Acid - chemistry
,
Ethacrynic Acid - metabolism
,
Glutathione - analogs & derivatives
,
Glutathione - chemistry
,
Glutathione - metabolism
,
glutathione S-transferase
,
Glutathione Transferase - chemistry
,
Glutathione Transferase - metabolism
,
Hydrogen Bonding
,
lipid peroxidation
,
Mammals - metabolism
,
Models, Molecular
,
Protein Binding
,
Protein Structure, Secondary
,
Schistosoma japonicum
,
Schistosoma japonicum - enzymology
,
schistosomiasis
,
Sj26GSTHEX
,
Sj26GSTIBZ
,
Sj26GSTSLF
,
Substrate Specificity
Weiterführende Literatur
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